Parallel accumulation – serial fragmentation combined with data-independent acquisition (diaPASEF)

Aplikace | 2019 | BrukerInstrumentace
Iontová mobilita, LC/TOF, LC/HRMS, LC/MS, LC/MS/MS
Zaměření
Proteomika
Výrobce
Bruker

Význam tématu


Prohloubená analýza složitých proteomických vzorků vyžaduje metody s vysokou citlivostí, reprodukovatelností a škálovatelností. Data-independent acquisition (DIA) eliminuje náhodný výběr prekurzorů typický pro DDA a zajišťuje konzistentní kvantifikaci napříč rozsáhlými soubory vzorků. Kombinace DIA s paralelním akumulováním a sekvenováním iontů v TIMS (PASEF) na přístroji timsTOF Pro (diaPASEF) otevírá možnosti pro hluboké proteomické pokrytí s téměř 100% využitím iontového proudu.

Cíle a přehled studie / článku


Cílem bylo demonstrovat výkon diaPASEF při jednorázové analýze komplexního lidského celulárního proteomu (HeLa) a optimalizovat nastavení DIA oken v m/z-CCS rovině pro maximální počet identifikovaných a kvantifikovaných proteinů. Studie porovnala čtyři schémata umístění izolačních oken za účelem balancování specificity a cyklického času.

Použitá metodika a instrumentace


Vzorky: HeLa buněčný lyzát, proteinová koncentrace 200 ng na injekci, digesce LysC/trypsinem.

Chromatografie a hmotová spektrometrie:
  • Nanoflow LC se 50 cm C18 kolonkou, lineární gradient 5–30 % organiky za 95 min.
  • TIMS-QTOF hmotový analyzátor timsTOF Pro (Bruker Daltonics) s režimem diaPASEF.
  • 100 ms TIMS sken, 1 MS + 10 PASEF MS/MS skenů na cyklus (~1,1 s), datový tok ~109 Hz.

Měření a nastavení izolace:
  • Čtyři schémata diaPASEF oken (všechny 25 Th, 4 kroky na scan, ~2 s cyklus).
  • Schémata 3 a 4 pokrývají dvě diagonální linie v m/z-CCS rovině pro vyšší matici iontů.

Data-processing:
  • Spectral library z 48 frakcí DDA PASEF (MaxQuant).
  • Ion Mobility DIA Analysis Kit (Mobi-DIK) na bázi OpenMS pro kalibraci a extrakci signálů (masy, ret. čas, CCS).
  • FDR kontrolován na 1 % pro peptidy i proteiny (PyProphet).

Hlavní výsledky a diskuse


Optimalizované schéma 3 vykázalo nejlepší parametry:
  • 61 503 peptidových peacků oproti ~42–59 000 u ostatních schémat.
  • 7 371 proteomických skupin při 1% FDR (průměr triplikátů).
  • Reprodukce kvantifikace: medián CV 10 %, průměrný Pearson R > 0,96 mezi replikáty.

Schémata 3 a 4 se výrazně podílela na lepším zachycení dvou- i trojnásobně nabitých peptidů díky širšímu pokrytí CCS rozsahu. Metoda diaPASEF prakticky využívá téměř celý iontový proud generovaný elektrosprejem, což zvyšuje počet detekovaných signálů bez ztráty specifity.

Přínosy a praktické využití metody


  • Rychlá a hloubková jednorázová analýza proteomu s nízkou spotřebou vzorku (200 ng).
  • Vysoká reprodukovatelnost a minimální chybovost kvantifikace napříč sérií runů.
  • Využití pevné korelace m/z a CCS pro přesnější cílenou extrakci datové matice.
  • Metoda vhodná pro aplikace QA/QC, studie PTM modulací, biomedicínský výzkum či farmaceutickou validaci.

Budoucí trendy a možnosti využití


  • Rozšíření library-free nebo hybridních přístupů pro ještě větší hloubku proteomiky bez předchozí frakcionace.
  • Automatizace a real-time decision making ve výběru DIA oken dle okamžitých dat z TIMS.
  • Integrace s multi-omics přístupy a zpracování v cloudových či HPC prostředích pro vysokopropustné studie.
  • Potenciál pro aplikace v klinické proteomice díky rychlému zpracování a vysoké robustnosti dat.

Závěr


diaPASEF na přístroji timsTOF Pro kombinuje výhody vysoké duty cycle PASEF a konzistence DIA pro hlubokou a reproducibilní analýzu komplexních proteomických vzorků. Optimalizované schéma izolace (schéma 3) umožňuje jednorázově identifikovat a kvantifikovat přes 7 000 proteinů z 200 ng digestu při vynikající kvantitativní přesnosti, čímž se tato technologie řadí mezi přední metody pro moderní proteomiku.

Reference


  1. Meier F. et al. J Proteome Res (2015), doi:10.1021/acs.jproteome.5b00932
  2. Meier F. et al. Mol Cell Proteomics (2018), doi:10.1074/mcp.TIR118.000900
  3. Aebersold R. & Mann M. Nature (2016), doi:10.1038/nature19949
  4. Gillet LC et al. Annu Rev Anal Chem (2016), doi:10.1146/annurev-anchem-071015-041535
  5. Röst P. et al. Nat Methods (2016), doi:10.1038/nmeth.3959
  6. Deutsch EW et al. Mol Cell Proteomics (2012), doi:10.1074/mcp.R111.015040

Obsah byl automaticky vytvořen z originálního PDF dokumentu pomocí AI a může obsahovat nepřesnosti.

PDF verze ke stažení a čtení
 

Podobná PDF

diaPASEF: label-free quantification of highly complex proteomes
dia-PASEF® applied on different gradient lengths
High throughput 4D-Proteomics – Application of dia-PASEF® and the Evosep One for short gradients
High throughput proteomics Application of dia PASEF and Evosep One for short gradients