Native Mass Spectrometry of Membrane Protein-Ligand Complexes Using the SELECT SERIES™ Cyclic™ IMS

Aplikace | 2024 | WatersInstrumentace
LC/HRMS, LC/MS, LC/MS/MS, LC/TOF, Iontová mobilita
Zaměření
Proteomika
Výrobce
Waters

Význam tématu


Membránové proteiny tvoří významnou část proteomu a jsou primárními cíli pro léčiva. Jejich analýza v přirozeném stavu je však náročná kvůli nutnosti zachování lipofilních oblastí v micelárních prostředích, která komplikují hmotnostní spektrometrii.

Cíle a přehled studie


Tato práce představuje využití hmotnostního spektrometru SELECT SERIES™ Cyclic™ IMS pro nativní analýzu membránových proteinů. Cílem je:
  • Optimalizovat uvolnění proteinů z detergentních micel bez destrukce struktury.
  • Změřit kolizní průřezy (CCS) složených proteinů pomocí cyklické iontové mobility.
  • Ukázat aplikaci pro screening drogových ligandů na modelových proteinech OmpF a pfMATE.

Použitá metodika a instrumentace


Pro nativní MS byly proteiny rozpouštěny v roztocích amonného acetátu s vhodnými detergenty nad kritickou micelární koncentrací (β-OG pro OmpF, C8E4 pro pfMATE). Detergentní micely byly odstraněny kolizní aktivací v zdroji a v kolizní komoře.
  • Výkonný hmotnostní spektrometr SELECT SERIES™ Cyclic™ IMS
  • Možnost nastavení zdrojového kuželového napětí a kolizních napětí v pasti pro declustering
  • Cyklická iontová mobilita pro sledování kolizního průřezu a monitorování unfoldingu
  • Nástroj IMScal pro kalibraci CCS hodnot

Hlavní výsledky a diskuse


  1. Proteom OmpF (111,2 kDa) s 1% β-OG:
    při nízké energii spektrum dominovaly signály detergentních clusterů
    po zvýšení kuželového a pastového napětí (150/200 V) došlo k efektivnímu odstranění detergentů, což umožnilo přesné stanovení molekulové hmotnosti a CCS (6 380 ± 52 Å2 pro 21+).
  2. Proteom pfMATE (50,5 kDa) s 0,5% C8E4:
    optimalizace napětí (160/6 V) zajistila vysoké rozlišení (Rp=70 000), isotopické rozlišení a CCS (3 655 ± 20 Å2 pro 10+).
    inkubace s knihovnou 133 sloučenin odhalila ligand 372 Da v 1:1 stechiometrii ukazující schopnost přímého screeningu komplexních směsí.

Přínosy a praktické využití metody


  • Vysoká kvalita nativních hmotnostních spekter membránových proteinů
  • Rychlá optimalizace declusteringu a zachování přirozené struktury díky IMS
  • Možnost přímé detekce a identifikace malých ligandů v komplexních směsích
  • Podpora screeningových workflow pro farmaceutický výzkum

Budoucí trendy a možnosti využití


  • Integrace s dalšími analytickými technikami (kryo-EM, NMR) pro komplexní strukturální charakterizaci
  • Rozšíření screeningů na fragmentové knihovny a chemicky rozmanité sady sloučenin
  • Vývoj měkkých kolizních protokolů pro studium křehkých komplexů protein-ligand
  • Automatizace datového zpracování CCS a stechiometrie komplexů

Závěr


SELECT SERIES™ Cyclic™ IMS představuje výkonné a flexibilní řešení pro nativní MS membránových proteinů. Kombinace silné kolizní aktivace s cyklickou iontovou mobilitou umožňuje detailní analýzu molekulové hmotnosti, struktury a ligandového vázání. Tento přístup významně podporuje výzkum a vývoj v oblasti farmaceutických cílů.

Reference


  1. Errey JC, Fiez-Vandal C. Protein Expression and Purification. 2020;169:105569.
  2. Reading E et al. Angew Chem. 2015;127(15):4660–4.
  3. Housden NG et al. Science. 2013;340(6140):1570–4.
  4. Richardson K et al. Anal Chem. 2021;93(7):3542–50.

Obsah byl automaticky vytvořen z originálního PDF dokumentu pomocí AI a může obsahovat nepřesnosti.

PDF verze ke stažení a čtení
 

Podobná PDF

EXPANDING NATIVE MASS SPECTROMETRY CAPABILITIES FOR SOLUBLE AND MEMBRANE PROTEINS USING A QUADRUPOLE-ION MOBILITY-TIME-OF-FLIGHT MASS SPECTROMETRY SYSTEM
Characterization of Endogenous Ligands in Membrane Proteins Using Dynamic Field Declustering (DFD) on the Cyclic™ IMS P20 Mass Spectrometer
Waters Cyclic IMS P20 Mass Spectrometer
Waters Cyclic IMS P20 Mass Spectrometer
2026|Waters|Brožury a specifikace
Accurate Collision Cross Sections From Traveling Wave Ion Mobility Measurements in Native Mass Spectrometry – A Structural Investigation of Cas9 Ribonucleoprotein Complexes