Comprehensive protein glycosylation comparison of an innovator monoclonal antibody to a candidate biosimilar by HILIC UHPLC analysis

Aplikace | 2017 | Thermo Fisher ScientificInstrumentace
LC/HRMS, LC/MS, LC/MS/MS, LC/Orbitrap
Zaměření
Farmaceutická analýza
Výrobce
Thermo Fisher Scientific

Význam tématu

Monoklonální protilátky podléhají různým modifikacím, přičemž glykosylace je považována za klíčový atribut kvality ovlivňující farmakokinetiku, farmakodynamiku a imunogenezi. Precizní profilování glykánů je proto nepostradatelné při vývoji a kontrole bioterapeutik.

Cíle a přehled studie

Cílem studie bylo aplikovat rychlou HILIC UHPLC-FLD metodu na komplexní profilování 2-AA značených glykánů u referenční mAb (trastuzumab) a u kandidátního biosimilárního proteinu. Dále bylo cílem ověřit rozdíly v profilech pomocí exoglykosidázových štěpení a HRAM Orbitrap MS.

Použitá metodika

Základní postup zahrnoval denaturaci a redukci protilátek, enzymatické uvolnění N-glykánů pomocí PNGase F, následnou derivatizaci 2-aminobenzoovou kyselinou (2-AA), purifikaci HILIC fází a UHPLC-FLD analýzu. Pro strukturální potvrzení byly použity exoglykosidázové digesce (sialidáza, fukosidáza, galaktosidáza, hexosaminidáza), které umožnily odhalit specifické vazby monosacharidů. Konečné ověření složení proběhlo pomocí high-resolution accurate mass spektrometrie.

Použitá instrumentace

  • Thermo Scientific Vanquish Horizon UHPLC se čtyřkanálovou pumpou, termostatovanou autosamplerovou jednotkou, termostatovanou kolnovou komorou a fluorescence detektorem.
  • Thermo Scientific UltiMate 3000 RS systém pro purifikaci derivatizovaných glykánů.
  • Thermo Scientific Q Exactive Plus Hybridní kvadrupól-Orbitrap MS s HESI zdrojem v negativním režimu.
  • Accucore 150-Amide-HILIC kolona (2.1×150 mm, 2.6 µm) a SpeedVac koncentrátor.

Hlavní výsledky a diskuse

Komparativní chromatogramy odhalily 13 glykánových špiček u referenčního trastuzumabu a 16 u biosimilárního kandidáta. Referenční produkt vykázal 92.5 % core fukosylace a 5.6 % sialylace. Biosimilární vzorek měl 80.9 % fukosylace, zvýšený podíl vysokomannózních struktur (14.5 %) a chyběla sialylace. Exoglykosidázová digesce potvrdila vazby jednotlivých monosacharidů a MS poskytla přesné hmotnosti, což umožnilo jednoznačnou identifikaci glykánových struktur.

Přínosy a praktické využití metody

Metoda nabízí rychlý a robustní přístup ke kvalitativní i kvantitativní analýze glykánů, usnadňuje porovnání originálního bioterapeutika a biosimilárního kandidáta a je vhodná pro rutinní kontrolu kvality a dokumentaci komparability.

Budoucí trendy a možnosti využití

Očekává se rozšíření metodiky směrem k automatizované přípravě vzorků, vývoji nových stacionárních fází s vyšší rozlišovací schopností a využití strojového učení pro analýzu chromatografických a hmotnostních dat. Integrace glykoproteomických přístupů přispěje k hlubší charakterizaci bioterapeutik.

Závěr

Prezentovaný workflow kombinuje HILIC UHPLC-FLD, exoglykosidázovou digesci a HRAM MS pro rychlou a přesnou charakterizaci N-glykanů. Tento integrovaný přístup umožňuje odhalit rozdíly v glykosylaci mezi referenčním mAb a biosimilárním kandidátem, což je klíčové pro vývoj a registraci biosimilárních produktů.

Reference

  • Schellekens H. et al., Expert Opinion on Biological Therapy 2015, 15, 1633–1646.
  • Shinkawa T. et al., The Journal of Biological Chemistry 2003, 278, 3466–3473.
  • Yu M. et al., mAbs 2012, 4, 475–487.
  • Xu X. et al., Nature Biotechnology 2011, 29, 735–741.
  • Reusch D.; Tejada M. L., Glycobiology 2015, 25, 1325–1334.
  • Mittermayr S.; Bones J.; Guttman A., Analytical Chemistry 2013, 85, 4228–4238.

Obsah byl automaticky vytvořen z originálního PDF dokumentu pomocí AI a může obsahovat nepřesnosti.

PDF verze ke stažení a čtení
 

Podobná PDF

Fast profiling of the N-glycan population in biotherapeutic antibodies by UHPLC-FLD with MS confirmation
An ultrafast, batch-to-batch comparison of monoclonal antibody glycosylation
Thermo Scientific Biopharmaceutical Characterisation Compendium
A Workflow for Rapid Sample Preparation and Exoglycosidase Characterization of N-Glycans in Antibodies