Development and applications of a pesticide multiresidue analysis turn-key system utilizing UHPLC-Orbitrap mass spectrometry and post data processing

Postery | 2017 | Thermo Fisher ScientificInstrumentace
LC/HRMS, LC/MS, LC/MS/MS, LC/Orbitrap
Zaměření
Proteomika
Výrobce
Thermo Fisher Scientific

Význam tématu


Top-down hmotová spektrometrie umo_x009e_ňuje přímou analýzu intactních proteinů, včetně jejich posttranslačních modifikací a proteoform. Díky pokročilým instrumentálním možnostem lze zlepšit sekvenční pokrytí a kvalitu identifikace, což je klíčové pro proteomické a farmaceutické aplikace.

Cíle a přehled studie


Cílem článku bylo porovnat čtyři různé metody fragmentace (CID, HCD, ETD, UVPD) na modelových proteinech o molární hmotnosti 9–50 kDa a ukázat jejich jedinečné vlastnosti při analýze intactních proteinů. Studie využívá komerčně dostupnou standardní směs Pierce Intact Protein Standard Mix jako vzorek pro vývoj metod a kontrolu kvality.

Použitá metodika a instrumentace


Proteiny zalkalizované Pierce mixu byly separovány během 20min gradientu na UHPLC systému (Dionex Ultimate 3000) s RP LC kolonkou MabPac™. Detekce probíhala na Orbitrap Fusion Lumos MS s následujícími parametry:
  • Plný scan: rozlišení 15 000, Orbitrap
  • MS/MS CID a HCD: rozlišení 60 000
  • MS/MS ETD a UVPD: rozlišení 120 000
  • Izolace: kvadrupólová s oknem 3 Da
  • ETD: snížená anion target hodnota na 5×10^4
  • UVPD: 213 nm laser

Hlavní výsledky a diskuse


Každá metoda fragmentace generovala odlišné spektrální signatury a doplňková kombinace metod vedla k maximálnímu sekvenčnímu pokrytí.
  • CID: Preferenční štěpení na slabších vazbách, nízké sekundární fragmentace, vhodné pro PTM analýzu.
  • HCD: „Fast heating“, vyšší energie, vyšší riziko overfragmentace, ale lepší průlom do vysoce nabitých proteinů.
  • ETD: „Demokratické“ štěpení c- a z- iontů, zachování PTM, riziko rychlé fragmentace u větších proteinů.
  • UVPD: Vícečetné štěpné dráhy (a, b, c, x, y, z ionty), bohaté spektrum, ale obtížná dekonvoluce při vysoké molekulární hmotnosti.

U větších proteinů (≥ 30 kDa) se objevilo nadměrné štěpení a široké rozdělení signálu do mnoha fragmentů, což snížilo kvalitu spektra. Úprava ETD reakcí a změna podmínek redukovala overfragmentaci jen částečně. UVPD i ETD vykazovaly rychlejší štěpení s rostoucí hmotností a náročností dekonvoluce.

Přínosy a praktické využití metody


Studie potvrdila, že vícemódové využití fragmentačních technik na Orbitrap Fusion Lumos významně zvyšuje schopnost identifikace intactních proteinů a jejich modifikací. Pierce Intact Protein Standard Mix se ukázal jako efektivní vzorek pro optimalizaci datové akvizice a zpracování.

Budoucí trendy a možnosti využití


Očekává se další zlepšení iontových manipulací, jako je ion parking a optimalizace ETD/UVPD kinetiky, pro efektivnější analýzu velkých proteinů. Rozvoj pokročilých dekonvolučních algoritmů a strojového učení přispěje k lepší interpretaci komplexních dat.

Závěr


Vícečetné fragmentační režimy na Orbitrap Fusion Lumos poskytují synergický efekt, dovolují detailní charakterizaci intactních proteinů a otevírají cestu k robustním top-down workflow. Nicméně zůstávají výzvy při analýze vysoce nabitých a velkých proteinů, které bude třeba dále řešit.

Reference


  1. Syka J.E.P. et al. Peptide and protein sequence analysis by electron transfer dissociation mass spectrometry. PNAS 2004;101(26):9528–9533.
  2. Cannon J.R. et al. Hybridizing Ultraviolet Photodissociation with Electron Transfer Dissociation for Intact Protein Characterization. Anal. Chem. 2014;86(21):10970–10977.
  3. McLuckey S.A. et al. Ion parking during ion/ion reactions in electrodynamic ion traps. Anal. Chem. 2002;74(2):336–346.

Obsah byl automaticky vytvořen z originálního PDF dokumentu pomocí AI a může obsahovat nepřesnosti.

PDF verze ke stažení a čtení
 

Podobná PDF

Top-down Characterization of Monoclonal Antibody on an Orbitrap Fusion Lumos Tribrid Mass Spectrometer
Improved Middle-Down Characterization of Antibodies Using Multiple Ion Activation Techniques and Ion-Ion Proton Transfer Reactions on a Modified Orbitrap Mass Spectrometer
IMSC: Development of an All-Recombinant Intact Protein Standard for LC-MS Application Development and System Suitability Testing
IMSC: Ultra-Fast Analysis of Allergens Using Capillary Electrophoresis Coupled to Mass Spectrometry and Ultra Violet Photodissociation