LC/MS, LC/MS/MS, LC/TOF, LC/HRMS
ZaměřeníProteomika
VýrobceWaters
Význam tématu
Peptidové mapování monoklonálních protilátek (mAbs) je zásadní metodou pro potvrzení primární struktury a stanovení kritických kvalitativních atributů. Tradiční příprava vzorku často vyvolává uměle indukované modifikace, jako je deamidace a oxidace, které komplikují interpretaci výsledků. Proto je vývoj šetrnějších a efektivnějších postupů přípravy nezbytný pro spolehlivou charakterizaci bioterapeutik.
Cíle a přehled studie / článku
Cílem této studie bylo ověřit jednoprostorový (one-pot) protokol enzymatického rozštěpení protilátky NISTmAb kombinací RapiZyme Trypsinu a Lys-C v mírně kyselém prostředí. Hlavními parametry byly pH (5,5; 6,0; 6,5), doba inkubace (0,5; 1; 3 h) a srovnání s benchmarkem při pH 7,5. Hodnoceny byly míra dokončenosti štěpení, výskyt nechtěných modifikací a odolnost enzymů vůči autolýze.
Použitá instrumentace
- RapiZyme Trypsin, MS-grade (Waters)
- Lys-C endopeptidáza, MS-grade (Marvelgent Biosciences)
- ULPC systém ACQUITY Premier UPLC (Waters)
- Kolona ACQUITY Premier Peptide CSH C18, 1,7 µm, 2,1×100 mm
- Detektor Xevo G2-XS QTof s ESI+ režimem
- Software waters_connect pro správu dat
Použitá metodika
Vzorek NISTmAb byl denaturován a redukován v 5 M GuHCl s 3 mM TCEP, alkylován 7 mM IAM, poté ředěn desetinásobně histidinovým pufrem (pH 5,5/6,0/6,5). K roztoku se přidaly enzymy při poměrech enzym:protein 1:5 pro Trypsin a 1:50 pro Lys-C. Inkubace probíhala při 37 °C po 0,5–3 h, reakce byla ukončena 1 % kyselinou formiovou. Roztoky se nepotřebovaly desalting, což zjednodušilo workflow. Následovala chromatografie na CSH C18 kolóně a MS analýza v rozmezí 100–4000 m/z.
Hlavní výsledky a diskuse
Analýza ukázala, že se zvyšujícími se hodnotami pH a prodlužující dobou digesce roste podíl očekávaných štěpných fragmentů a klesá počet neúplných štěpení. Kombinace Lys-C s Trypsinem významně zlepšila dokončenost digesce při nízkém pH oproti použití Trypsinu samostatně. Metodou indukovaná deamidace (peptid PENNYK) a oxidace (peptid MISR) byly pod úrovní benchmarku při pH 7,5. Sledování autolytických peptidů prokázalo vysokou odolnost RapiZyme Trypsinu vůči autolýze i v kombinaci s Lys-C.
Přínosy a praktické využití metody
- Zjednodušená one-pot příprava bez potřeby desaltingu
- Snížení metodou indukovaných modifikací
- Možnost optimalizace pH a doby inkubace podle požadované úrovně digesce
- Vysoká odolnost RapiZyme Trypsinu vůči autolýze
Budoucí trendy a možnosti využití
Očekává se rozšíření protokolu pro cílené mapování vybraných modifikací, integrace do plně automatizovaných systémů a aplikace na další bioterapeutické proteiny. Dalším krokem může být validace metody v rámci regulovaných laboratoří a porovnání s alternativními proteázami či pufry.
Závěr
One-pot mírně kyselá digesce za použití RapiZyme Trypsinu a Lys-C představuje robustní a efektivní přístup k peptidovému mapování mAbs. Protokol zkracuje přípravu vzorku, minimalizuje metodou vyvolané modifikace a zajišťuje vysokou úroveň digesce bez ztráty integrity analytů.
Reference
- Chelius D, Rehder DS, Bondarenko PV. Identification and Characterization of Deamidation Sites in the Conserved Regions of Human Immunoglobulin Gamma Antibodies. Anal Chem. 2005;77:6004.
- Cao M et al. An Automated and Qualified Platform Method for Site-Specific Succinimide and Deamidation Quantitation Using Low-pH Peptide Mapping. J Pharm Sci. 2019;108:3540–3549.
- Ippoliti S, Zampa N, Yu YQ, Lauber MA. Versatile and Rapid Digestion Protocols for Biopharmaceutical Characterization Using RapiZyme™ Trypsin. Waters Application Note 720007840EN. 2023.
- Hanna CM, Danaceau JP, Koza SM, Shiner S, Trudeau M. Quick and Robust Sample Preparation for Tryptic Peptide Mapping With the PeptideWorks™ Kit. Waters Application Note 720008019EN. 2023.
Obsah byl automaticky vytvořen z originálního PDF dokumentu pomocí AI a může obsahovat nepřesnosti.