Performance comparison of reversed-phase C18 columns for peptide mapping of monoclonal antibodies

Aplikace | 2024 | Thermo Fisher ScientificInstrumentace
Spotřební materiál, LC/HRMS, LC/MS, LC/MS/MS, LC/Orbitrap, LC kolony
Zaměření
Farmaceutická analýza, Proteomika
Výrobce
Thermo Fisher Scientific

Význam tématu


Peptidové mapování monoklonálních protilátek je klíčová metoda v biopharmaceutické analýze pro ověření primární struktury, sledování post-translačních modifikací a zajištění integrity léčiv. Efektivní chromatografická separace je nezbytná pro přesné rozlišení reakcí deamidace, oxidace, glykace a dalších kritických atributů kvality.

Cíle a přehled studie / článku


Studie hodnotí výkon kolony Thermo Scientific Hypersil GOLD Peptide C18 ve srovnání se čtyřmi konkurenčními C18 kolonami při peptidovém mapování redukovaných a digesovaných vzorků NISTmAb a rituximabu. Klíčovými parametry jsou sekvenční pokrytí, retence hydrofobních i hydrofilních peptidů, reprodukovatelnost, asymetrie špiček, chromatografické rozlišení a kvantifikace PTM.

Použitá instrumentace


  • Vanquish Horizon UHPLC systém (Thermo Scientific)
  • Hypersil GOLD Peptide C18, 2,1×150 mm, 1,9 µm, 175 Å (Thermo Scientific)
  • C18 kolony čtyř dodavatelů 2,1×150 mm (částice 1,6–2,7 µm, póry 100–175 Å)
  • Orbitrap Exploris 240 masspektrometr (Thermo Scientific)
  • BioSpin P6 desalting columns, spotřební materiál pro redukci, alkylaci a digesci
  • Software BioPharma Finder 5.1 a Chromeleon CDS 7.3.2

Použitá metodika


Vzorky NISTmAb a rituximab byly redukovány DTT, alkylovány iodoacetamidem, promyty přes BioSpin-6 kolony a digesovány trypsinem (1:10) při 37 °C. Peptidy byly separovány gradientem 1–90 % acetonitrilu v 0,1 % kyselině mravenčí během 115 min, kolona temperována na 50 °C při průtoku 0,25 mL/min. Detekce probíhala v režimu datově závislého MS/MS (MS1 rozlišení 120 000, MS2 15 000).

Hlavní výsledky a diskuse


  • Sekvenční pokrytí ≥ 97 % pro oba řetězce mAb na všech kolonách.
  • Hypersil GOLD Peptide poskytla nejlepší asymetrii špiček (A≈1) a výjimečnou stabilitu retence (RT %CV < 0,6 %).
  • Vysoké chromatografické rozlišení deamidovaných forem peptidu PENNYK (R 2,0–4,3) u Hypersil GOLD Peptide a dvou konkurentů.
  • Superiorní retence hydrofilních peptidů (např. VSNK, TKPR) a lepší distribuce špiček podél gradientu u Hypersil GOLD Peptide.
  • Minimální carry-over (< 7 %), nejnižší u Hypersil GOLD Peptide (~ 1–4 %).
  • Kvantifikace PTM (deamidace, succinimid, oxidace, PyroGlu, C-term Lys) s opakovatelností < 10 % CV a vysokou mezilotovou konzistencí.

Přínosy a praktické využití metody


  • Spolehlivá kvalitativní a kvantitativní QC analýza bioterapeutik s minimální variabilitou lot-to-lot.
  • Citlivá detekce nízkoabundantních modifikací na peptidové úrovni.
  • Vhodné pro nasazení v MAM (multi-attribute method) workflow v bioprodukčním prostředí.

Budoucí trendy a možnosti využití


Vývoj směřuje k dalšímu zkracování analýz, automatizaci vzorkové přípravy a rozšíření MAM analýz na glykoproteiny a konjugáty. Integrace strojového učení pro rychlejší interpretaci dat a predikci modifikací nabídne další pokrok v personifikované medicíně a vysokoprůtokové QC.

Závěr


Hypersil GOLD Peptide C18 prokázala vynikající chromatografickou výkonnost, vysokou reprodukovatelnost, nízké carry-over a vynikající rozlišení PTM se stabilní mezi-lotovou konzistencí. Je ideální volbou pro robustní peptidové mapování monoklonálních protilátek.

Reference


  • 1. Millán-Martín S., et al. Nat. Protoc. 2023;18(4):1056–1089.
  • 2. Euerby M.R., Petersson P. J. Chromatogr. A 2003;994(1-2):13–36.
  • 3. Zhang Z., Pan H., Chen X. Mass Spectrom. Rev. 2009;28(1):147–76.
  • 4. Jakes C., et al. J. Am. Soc. Mass Spectrom. 2021;32(8):1998–2012.
  • 5. Badgett M.J., Boyes B., Orlando R. J. Am. Soc. Mass Spectrom. 2017;28(5):818–826.
  • 6. Phillips J.J., et al. Anal. Chem. 2017;89(4):2361–2368.
  • 7. Millán-Martín S., et al. Curr. Protoc. 2023;3(11):e927.
  • 8. USP General Chapter <621> Chromatography.
  • 9. EDQM Ph. Eur. 2.2.46. Chromatographic separation techniques.
  • 10. Jakes C., et al. Thermo Fisher App. Note 001123.
  • 11. Yan Q., et al. MAbs 2018;10(6):901–912.
  • 12. Lu X., et al. Sci. Rep. 2020;10(1):383.
  • 13. Mouchahoir T., Schiel J.E. Anal. Bioanal. Chem. 2018;410(8):2111–2126.
  • 14. Kristensen D.B., et al. Anal. Chem. 2022;94(49):17195–17204.
  • 15. Sokolowska I., et al. Anal. Chem. 2020;92(3):2369–2373.

Obsah byl automaticky vytvořen z originálního PDF dokumentu pomocí AI a může obsahovat nepřesnosti.

PDF verze ke stažení a čtení
 

Podobná PDF

Performance evaluation of a new reversed-phase column for peptide mapping and monitoring of monoclonal antibodies
Investigating process-related post-translational modifications in NISTmAb RM 8671 using high-throughput peptide mapping analysis
An integrated LC-MS system performance evaluation test for peptide mapping and monitoring
Consistent results for peptide mapping and monitoring across three systems of the Vanquish UHPLC platform