A modified SLIM-IM-QTOF for high resolution collision induced unfolding and native protein analysis

Postery | 2024 | Agilent Technologies | ASMSInstrumentace
LC/HRMS, LC/MS/MS, LC/MS, LC/TOF, Iontová mobilita
Zaměření
Proteomika
Výrobce
Agilent Technologies, MOBILion Systems

Význam tématu



Ion mobility-mass spectrometry (IM-MS) s technikou collision induced unfolding (CIU) umožňuje detailní strukturální charakterizaci naturních proteinů a protilátek. Díky vysokému rozlišení lze sledovat stabilitu proteinových komplexů a vliv ligandu.

Cíle a přehled studie



Cílem práce bylo upravit komerčně dostupný SLIM-IM-QTOF (MOBIE® 1.0 HRIM-QTOF) přidáním in-source ionizačního aktivace hardware, a srovnat jeho výkonnost se systémem Agilent 6560 IM-QTOF pomocí CIU na modelových proteinech (BSA, HSA) a protilátkách (IgG, bsAb, tsAb).

Použitá metodika a instrumentace


  • Instrument: Upravený MOBIE® 1.0 HRIM-QTOF se SLIM technologií (13 m dráha) a in-source CE hardwarem.
  • Vzorky: Proteiny v 200 mM acetátu amonného, koncentrace 5–10 μM, dodávka syringovým pumpem.
  • CIU: Rampování in-source kolizního napětí z 0 do 435 V, měření triplikát.
  • Data: Analýza CIU fingerprintů pomocí CIUSuite 2.

Hlavní výsledky a diskuse


Porovnání modifikovaného HRIM-QTOF a Agilent 6560 IM-QTOF na BSA/HSA ukázalo obdobnou reprodukovatelnost CIU fingerprintů (RMSD ~11–13 %). HRIM-QTOF poskytl ostřejší přechody a další strukturní funkce zejména u HSA. Dále bylo prokázáno rozlišení izotypů protilátek (IgG1 vs IgG2, κ vs λ, RMSD 3–19 %) a odlišení bispecifických a trispecifických protilátek (RMSD 7–14 %) indikující strukturální rozdíly.

Fragmenty F(ab’)2 Herceptin vs NIST mAb vykázaly výrazné rozdíly v CIU fingerprintu (RMSD ~3.5 %), kdežto intact proteiny byly podobné.

Přínosy a praktické využití metody


  • Vysoké rozlišení CIU pro sledování stability a konformačních změn proteinů.
  • Efektivní screening protilátkových variant v biotechnologickém vývoji a QA/QC.
  • Možnost detekce drobných strukturálních rozdílů mezi izotypy a modifikacemi.

Budoucí trendy a možnosti využití


Další vývoj směřuje k integraci dalších aktivací, automatizaci datové analýzy a rozšíření aplikací na komplexní biologické matrice. Kombinace s pokročilými metodami a AI posílí schopnost rychlé charakterizace.

Závěr


Modifikovaný SLIM-IM-QTOF s in-source aktivací ukázal srovnatelné až lepší CIU výsledky ve srovnání s konvenčním IM-QTOF. Metoda je reprodukovatelná, citlivá a vhodná pro podrobnou strukturální analýzu proteinů a protilátek.

Reference


  • Gadkari, V. V. a kol., Analyst 2023, 148(2), 391–401
  • Kurulugama, R. T. a kol., ASMS 2022, TP 298; ASMS 2023, ThP 395
  • Polasky, D. A. a kol., Anal. Chem. 2019, 91(4), 3147–3155

Obsah byl automaticky vytvořen z originálního PDF dokumentu pomocí AI a může obsahovat nepřesnosti.

PDF verze ke stažení a čtení
 

Podobná PDF

Automated sample introduction method for high-throughput intact native protein analysis using collision induced unfolding coupled with drift-tube ion mobility-mass spectrometry
Rapid Screening of Bispecific Antibodies and Antibody Impurities using In-source Collision Induced Unfolding coupled with IM-MS
Agilent 6560 Ion Mobility LC/Q-TOF
Agilent 6560 Ion Mobility LC/Q-TOF
2023|Agilent Technologies|Brožury a specifikace
Ion Mobility-Mass Spectrometry Reveals the Structures and Stabilities of Biotherapeutic Antibody Aggregates