LC/HRMS, LC/MS, LC/MS/MS, LC/Orbitrap
ZaměřeníProteomika
VýrobceThermo Fisher Scientific
Význam tématu
Single-cell proteomika je klíčová pro identifikaci a charakterizaci rozdílů mezi jednotlivými buňkami, které zůstávají skryté v klasických analýzách hromadných vzorků. Proteomická data poskytují přímou informaci o hladinách proteinů a jejich post-translačních modifikacích a doplňují údaje získané z analýz nukleových kyselin. Porozumění proteomickému profilu jednotlivých buněk je zásadní pro zkoumání mechanismů onemocnění, vývoj biomarkerů a pokročilé biomedicínské aplikace.
Cíle a přehled studie
Cílem příspěvku je představit optimalizovaný „one-pot“ workflow pro single-cell proteomiku, který spojuje automatizovanou přípravu vzorků, pokročilou chromatografii, iontovou mobilitu a novou metodiku široko-okenní akvizice (WWA) ve spojení s umělou inteligencí pro analýzu spekter. Studie demonstruje zlepšení pokrytí proteomu, zvýšení průchodnosti analýz a reprodukovatelnosti výsledků.
Použitá metodika a instrumentace
Workflow zahrnuje následující klíčové komponenty:
- cellenONE s proteoCHIP pro obrazovou izolaci jednotlivých buněk v submikrolitrových objemech
- automatizovanou přípravu vzorků v 384-well destičkách s postupným přidáváním trypsinu, hydratací a 5 % DMSO pro maximalizaci výtěžku
- Thermo Scientific Vanquish Neo UHPLC systém s µPAC Neo HPLC kolónami pro špičkové dělení při ultranízkých průtocích
- FAIMS Pro rozhraní pro odstranění nežádoucích iontů a zvýšení citlivosti
- Orbitrap Exploris 480 masový spektrometr pro vysoce přesné a citlivé měření
- Proteome Discoverer software s CHIMERYS inteligentním vyhledávacím algoritmem a moduly pro kvantifikaci a lokalizaci modifikací
Hlavní výsledky a diskuse
Optimalizace přípravy vzorků vedla k nárůstu počtu identifikovaných proteinů z ~1 000 na více než 1 300 při ekvivalentu jedné buňky. Experimenti na zředěném HeLa digestu stanovily optimální šířku WWA izolačního okna na 8–12 m/z, což maximalizuje počet PSM i bílkovinných identifikací. CHIMERYS dokáže zpracovat chimérická spektra a až zdvojnásobit počet identifikovaných peptidů oproti tradičním vyhledávačům. Dynamický rozsah dosahuje 4–5 řádů a workflow nevyžaduje nosičový kanál ani matching between runs, přičemž zachovává vysokou datovou úplnost.
Přínosy a praktické využití metody
Optimalizovaný přístup nabízí:
- vysokou citlivost a reprodukovatelnost při analýze jednotlivých buněk
- automatizované a bezkontaktní zpracování vzorků v sub-µL objemech
- široké využití v základním i aplikovaném výzkumu (onkologie, neurobiologie, vývojové biologie)
- možnost kvantifikovat PTM, heterogenitu buněčných populací a sledovat dynamiku signálních cest
Budoucí trendy a možnosti využití
Single-cell proteomika směřuje k další integraci s multi-omickými přístupy a zvýšení průchodnosti analýz pomocí multiplexních značkovacích strategií. Očekává se aplikace na studium nádorové mikroprostředí, detailní mapování mozkových buněk a tvorbu celkových atlasů tkání. Rozvoj rychlejších softwarových nástrojů a lepších standardů kvality otevře cestu k klinickým a diagnostickým nasazením.
Závěr
Představené workflow spojuje nejmodernější techniky izolace, přípravy, chromatografie, iontové mobility a datové akvizice s inteligentní analýzou spekter. Výsledkem je citlivá, škálovatelná a vysoce reprodukovatelná metoda pro komplexní profilování proteomu jednotlivých buněk, která posouvá hranice výzkumu buněčné heterogenity.
Reference
- Liu Y.; Beyer A.; Aebersold R. On the Dependency of Cellular Protein Levels on mRNA Abundance. Cell 2016, 165, 535–550.
- Macromolecular Components of E. coli and HeLa Cells. Thermo Fisher Scientific.
- Volpe P.; Eremenko-Volpe T. Quantitative Studies on Cell Proteins in Suspension Cultures. Eur. J. Biochem. 1970, 12, 195–200.
- Kulak N. A. et al. Minimal, encapsulated proteomic-sample processing applied to copy-number estimation in eukaryotic cells. Nat. Methods 2014, 11, 319–324.
- Mayer R. L. et al. Wide Window Acquisition and AI-based data analysis to reach deep proteome coverage for a wide sample range, including single cell proteomic inputs. 2022.
- Truong T. et al. Data-Dependent Acquisition with Precursor Coisolation Improves Proteome Coverage and Measurement Throughput for Label-Free Single-Cell Proteomics. 2022.
- Matzinger M. et al. Robust and easy-to-use one pot workflow for label-free single-cell proteomics. Anal. Chem. 2023.
- Dorfer V. et al. MS Amanda, a Universal Identification Algorithm Optimized for High Accuracy Tandem Mass Spectra. J. Proteome Res. 2014, 13, 3679–3684.
- Eng J. K. et al. An approach to correlate tandem mass spectral data of peptides with amino acid sequences in a protein database. J. Am. Soc. Mass Spectrom. 1994, 5, 976–989.
- Doblmann J. et al. apQuant: Accurate Label-Free Quantification by Quality Filtering. J. Proteome Res. 2019, 18, 535–541.
- Taus T. et al. Universal and Confident Phosphorylation Site Localization Using phosphoRS. J. Proteome Res. 2011, 10, 5354–5362.
- Pham T. et al. Single-cell proteomic analysis. Wiley Interdiscip. Rev. Syst. Biol. Med. 2021, 13, e1503.
Obsah byl automaticky vytvořen z originálního PDF dokumentu pomocí AI a může obsahovat nepřesnosti.