Examining Nanoscale LC Reproducibility with Coupling of the ACQUITY UPLC M- Class System to SELECT SERIES Cyclic IMS

Aplikace | 2022 | WatersInstrumentace
Iontová mobilita, LC/TOF, LC/HRMS, LC/MS, LC/MS/MS
Zaměření
Výrobce
Waters

Význam tématu


Nanoskopická kapalinová chromatografie spojená s hmotnostní spektrometrií představuje klíčovou metodu pro proteomické analýzy, zejména při omezených množstvích vzorků a velkých kohortách. Reprodukovatelnost retenčního času, intenzity signálu a přesnosti měření je zásadní pro validní statistické vyhodnocení biomarkerů a zajištění integrity dat v průběhu dlouhodobých experimentů.

Cíle a přehled studie


Cílem briefu bylo ověřit dlouhodobou stabilitu a opakovatelnost nanoskopické LC-MS analýzy standardního E. coli tryptického digestu, aplikovaného jako kontrolní vzorek každých deset injekcí v rámci 23denního experimentu s odběrem vzorků z buněčných linií ovariálního karcinomu. Použit byl ACQUITY UPLC M-Class systém v režimu nanoskopické chromatografie a SELECT SERIES Cyclic IMS spektrometr v režimu HDMSE (mobility enabled DIA).

Použitá metodika a instrumentace


  • Vzorek: Waters MPDS E. coli tryptický digest, 100 ng/injekce.
  • LC systém: ACQUITY UPLC M-Class;
     – Trapping column: Symmetry C18, 5 µm, 180 µm × 20 mm;
     – Analytical column: HSS T3, 1,8 µm, 75 µm × 250 mm;
     – Teplota kolony: 40 °C; vzorku: 10 °C; průtok 300 nL/min; gradient 5 → 35 % B/90 min.
  • MS systém: SELECT SERIES Cyclic IMS; ESI+, rozlišení 50 000 FWHM, ion mobility single pass 65 FWHM; HDMSE, rozsah 50–2000 amu, injektážní čas 0,5 s; referenční injekce Glu-Fibrinopeptid B každé 120 s.
  • Software: MassLynx, ProteinLynx Global Server, TIBCO Spotfire; databáze Uniprot E. coli; FDR 4 %.

Hlavní výsledky a diskuse


  • Retenční čas: koeficient variační 1 % pro pět peptidů rozložených napříč 95min elucí.
  • Intenzita signálu: CV < 20 % u 12 peptidů (box-and-whisker analýza).
  • Hmotnostní přesnost: 82 % ze 275 000 peptidových měření v rámci ±2 ppm.
  • Identifikace: průměrně ~1100 proteinů a ~22 000 peptidů na injekci;
     – 1000 proteinů opakovaně detekováno v ≥ 75 % běhů.
     – Sekvenční pokrytí u 12 proteinů 55–93 % (CV 3–5 %).
  • Dynamický rozsah: fragmentní intenzity spolehlivě pokrývají 4 řády.

Přínosy a praktické využití metody


Nanoskopická LC-MS konfigurace prokázala výjimečnou robustnost a reprodukovatelnost, což umožňuje konzistentní identifikaci proteinů a kvantifikaci ve velkých kohortách. Metoda je vhodná pro studie biomarkerů, QA/QC procesy a dlouhodobé experimenty v proteomice.

Budoucí trendy a možnosti využití


  • Implementace pokročilé iontové mobility a multidimenzionálních separací.
  • Optimalizace pro ještě nižší průtoky a menší objemy vzorků.
  • Automatizace a vyspělé algoritmy strojového učení pro analýzu komplexních dat.
  • Rozšíření dynamického rozsahu a hloubky proteomické pokrytí.

Závěr


Spojení nanoskopické ACQUITY UPLC M-Class chromatografie a SELECT SERIES Cyclic IMS hmotnostního spektrometru v HDMSE režimu poskytuje stabilní a reprodukovatelné výsledky v dlouhodobých proteomických studiích, což zaručuje vysokou kvalitu dat a podporuje statistickou validitu rozsáhlých analýz.

Reference


  • Hughes C., Gethings L. A., Plumb R. S. Qualitative and Quantitative Performance of Cyclic IMS in Nanoscale Proteomic Experiments. Waters Application Note 720007381, 2021.

Obsah byl automaticky vytvořen z originálního PDF dokumentu pomocí AI a může obsahovat nepřesnosti.

PDF verze ke stažení a čtení
 

Podobná PDF

Qualitative and Quantitative Performance of  Cyclic IMS in Nanoscale Proteomic  Experiments
CYCLIC ION MOBILITY ENABLED MASS SPECTROMETER AND APPLICATION TO HIGH THROUGHPUT  PLASMA PROTEOMICS
Characteristics of Proteomics Experiments Performed  on the SYNAPT XS Q-ToF Mass Spectrometer
Utilizing the SELECT SERIES Cyclic IMS for  High Throughput Plasma Proteomics