MSn Analyses for Tryptophan-Conjugated ADC Mimic by Miniature MALDI Digital Ion Trap Mass Spectrometer (MALDI-DIT-MS)

Postery | 2019 | ShimadzuInstrumentace
MALDI, LC/MS, LC/IT
Zaměření
Farmaceutická analýza
Výrobce
Shimadzu

Význam tématu


Antibody drug conjugates (ADC) spojují vysokou selektivitu monoklonálních protilátek s účinností nízkomolekulárních léčiv, čímž nabízejí cílenější a efektivnější onkologickou terapii. Precizní charakterizace míst a rozsahu konjugace malých molekul na aminokyselinné zbytky v protilátce je zásadní pro zajištění stability, biologické aktivity a bezpečnosti ADC.

Cíle a přehled studie / článku


Cílem prezentované práce bylo vytvořit pseudo-ADC model, ve kterém je na zbytky tryptofanu standardní lidské monoklonální protilátky (NISTmAb) navázán fluoresceinový derivát Me-fluorescein-ABNO, a následně identifikovat přesné pozice těchto modifikací pomocí malé digitální jímací pasti MALDImini™-1.

Použitá metodika a instrumentace


Postup zahrnoval:
  • Chemickou konjugaci Me-fluorescein-ABNO na tryptofanové zbytky podle protokolu Seki et al. (J. Am. Chem. Soc. 2016, 138, 10798–10801).
  • Redukci a alkylační úpravu protilátky následovanou tryptickou štěpnou inkubací.
  • Desalting peptidů pomocí Ziptip μC18 a nanostříknutí na MALDI desku.
  • Nanášení matrice DHB (2,5-dihydroxybenzoová kyselina) a měření na MALDImini™-1 s plně digitální jímací pastí.
  • Provádění MS, MS/MS a MS3 analýz vybraných iontů.

Hlavní výsledky a diskuse


Ve spektru modifikované protilátky se objevily unikátní ionty m/z 2416,9, 2430,7, 2452,7 a 2560,9, které chyběly u nenavázané protilátky. Podrobná MSn rozbor ukázal, že:
  • Iont m/z 2416,9 po eliminaci modifikační skupiny dal fragment m/z 1677,7, odpovídající peptidovému řetězci 278FNWYVDGVEVHNAK291.
  • Iont m/z 2560,9 po eliminaci modifikační skupiny vedl na fragment m/z 1808,0, přiřaditelný sekvenci 305VVSVLTVLHQDWLNGK320.
Obě sekvence obsahují zbytkový tryptofan, což potvrzuje selektivní navázání fluoresceinového derivátu právě na tyto pozice.

Přínosy a praktické využití metody


MALDI-DIT MS s funkcí víceúrovňové fragmentace (MSn) představuje rychlý a citlivý nástroj pro lokalizaci a kvantifikaci chemických modifikací v komplexních biomolekulách. Metoda přispívá k:
  • Rychlé kontrole kvality (QA/QC) ADC přípravků během vývoje a výroby.
  • Detailní charakterizaci míst konjugace pro optimalizaci stability a účinnosti ADC.

Budoucí trendy a možnosti využití


Očekávané směřování zahrnuje:
  • Rozšíření analýzy na další typy konjugací (např. na lysinové či cysteinové zbytky).
  • Integraci s automatizovanými platformami pro vysokopropustné analýzy.
  • Zlepšení rozlišovací schopnosti a citlivosti MALDI-DIT systémů.
  • Aplikaci in vivo a ex vivo studiích stability a distribuce ADC.

Závěr


Malý digitální jímací pastový hmotnostní spektrometr MALDImini™-1 prokázal schopnost detailní MSn analýzy tryptophanem vázaných fluoresceinových derivátů na modelové ADC. Metoda nabízí perspektivu pro efektivní monitoring a vývoj nových konjugovaných léků.

Reference


[1] Seki Y., et al. Site-Selective Protein Modifications on Tryptophan by an Organoradical Reagent. J. Am. Chem. Soc. 2016, 138, 10798–10801.

Obsah byl automaticky vytvořen z originálního PDF dokumentu pomocí AI a může obsahovat nepřesnosti.

PDF verze ke stažení a čtení
 

Podobná PDF

Analysis of Modification Site of Chemically Modified Antibody Using MALDImini™-1 Compact MALDI Digital Ion Trap Mass Spectrometer
The Development of Miniature MALDI Digital Ion Trap Mass Spectrometer
Analysis of Glycopeptides Using MALDImini™-1 Compact MALDI Digital Ion Trap Mass Spectrometer
Analysis of N-Linked Glycan using MALDImini™-1 Compact MALDI Digital Ion Trap Mass Spectrometer: Structural Analysis and Identification of Sialyl Linkage Isomers